Quienes se toman la molestia de
leer las entradas de este blog (una tarea que les agradezco) sabrán de mi
afición tanto a los secretos que encierran los quesos, un tema al que he
dedicado un par de artículos (1,
2),
como a insistir en la importancia
fundamental de la química en todos los procesos que nos rodean. Me ocupo
ahora de fundir ambas temáticas en este artículo dedicado a la química que
sostiene la elaboración de los quesos; espero que, al menos, este artículo sea del
agrado de los muchos turófilos (del griego "turo" y “filos”que
significa "amantes del queso", para queso) que por ahí pululan.
En el origen estaba el cuajo
El queso es un alimento
relativamente simple, pero su elaboración es compleja y los productos finales
casi infinitos. El queso se elabora con leche, enzimas (proteínas que pueden
alterar y/o descomponer otras proteínas), cultivos bacterianos y sal. En su
elaboración intervienen muchos procesos químicos complejos que pueden
determinar si el queso resulta blando y viscoso como la mozzarella o duro y
aromático como un queso manchego.
Las imprescindibles enzimas las
aporta tradicionalmente el cuajo. De no haber habido cuajo, no habría existido
el queso. El cuajo es un complejo de enzimas crucial para la elaboración del
queso, siempre que quieras disfrutar de algo un poco más sabroso que el insípido
requesón. Sabido es, al menos de lo que aprendíamos en las antiguas escuelas,
que el estómago de los rumiantes está formado por cuatro cámaras, a saber:
panza, libro, redecilla y cuajar.
Tradicionalmente, estas enzimas,
concretamente la quimosina
y la pepsina bovinas, se
han aislado lavando, secando, macerando y poniendo en salmuera el revestimiento
interno de la cuarta cámara estomacal de los terneros sin destetar. Ambas
enzimas pueden coagular la leche y convertirla en queso.
¿Por qué el revestimiento del
estómago de los terneros contiene estas enzimas? Porque son necesarias para una
digestión adecuada. Si la leche no se coagulara hasta cierto punto en el
estómago, fluiría demasiado rápido por el tracto digestivo y sus proteínas no
se descompondrían lo suficiente en aminoácidos asimilables por el organismo.
Las enzimas son moléculas de
proteínas especializadas que actúan como catalizadores (las moléculas que ponen
en marcha y aceleran las reacciones químicas) biológicos. Las enzimas hacen
posible la gran cantidad de reacciones químicas que ocurren constantemente en
los organismos vivos. Concretamente, la quimosina y la pepsina bovina son
proteasas, lo que significa que catalizan la descomposición de las proteínas,
una función fundamental para el proceso de coagulación de la leche.
De hecho, existen tres tipos de
moléculas de caseína: alfa, beta y kappa-caseína. Dentro de la micela, las
caseínas alfa y beta se enrollan como una madeja de hilo y se mantienen unidas
por la caseína kappa, cuya función podemos comparar con la de una goma elástica.
La función de la quimosina es romper esa banda elástica y permitir que las
moléculas de caseína se estiren y formen una red enmarañada de moléculas
proteicas que se separan de la solución. Las grasas y los minerales quedan
atrapados en esta red proteica, y ¡eureka: tenemos queso!
La quimosina es la enzima ideal
para catalizar este proceso. En un ambiente ácido, fragmenta específicamente la
kappa-caseína, permitiendo que las demás caseínas se desenrollen. En el
estómago, este ambiente ácido lo crean las células que secretan ácido clorhídrico,
mientras que en la elaboración del queso antes del cuajo se añade un cultivo
iniciador bacteriano que convierte la lactosa en ácido láctico.
La pepsina bovina no es tan
adecuada, ya que posee una actividad proteolítica más general, fragmentando las
caseínas de diversas maneras. Eso debilita la red proteica necesaria para
retener la grasa y resulta en un menor rendimiento del queso. Además, algunos
de los fragmentos de proteína que produce tienen un sabor amargo y alteran el sabor
del queso.
La biotecnología entra en
escena
Cuando el queso se volvió un
alimento de mucha demanda entre los consumidores, a dependencia del cuajo de
los terneros sin destetar empezó a constituir un problema. Simplemente, no
había tantos terneros como turófilos. Los químicos se pusieron manos a la obra
para solucionar el problema.
En la década de 1960, los
investigadores descubrieron que ciertos hongos como Rhizomucor miehei
producían enzimas que descomponen las proteínas de forma similar a la
quimosina. El hallazgo permitió producir queso sin usar cuajo animal. Eso no
solo solucionó la escasez de cuajo, sino que también permitió la producción de
queso para vegetarianos y judíos ortodoxos, porque el queso elaborado así también
es kosher porque no se mezcla leche con carne.
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| Imagen microscópica de un cultivo de Rhizomucor Foto |
Sin embargo, los turófilos puristas
más exigentes aseguran que el sabor no es el mismo, y es posible que tengan
razón. Las enzimas fúngicas tienen mayor actividad proteolítica (descomposición
de proteínas) que la quimosina y pueden dar lugar a sabores desagradables.
Entonces saltó al terreno de
juego la ingeniería genética que, en esencia, resolvió el problema de la
quimosina. El segmento de ADN, el gen que proporciona las instrucciones para la
formación de la quimosina, se aisló de células de ternera y se clonó. Luego se
insertó con éxito en la maquinaria genética de ciertas bacterias (Escherichia
coli), levaduras (Kluyveromyces lactis) y hongos (Aspergillus
niger), que para contento de todos produjeron quimosina pura.
Aprobada en 1990 por la
Administración de Alimentos y Medicamentos de Estados Unidos, la quimosina se
extendió por todo el mundo hasta convertirse en el primer producto de
ingeniería genética de nuestro suministro de alimentos que, por cierto, es idéntica
a la que se encuentra en el estómago de los terneros, pero al no provenir de
animales, es aceptable para los consumidores que no desean productos cárnicos
en el queso.
Se dictaron precauciones
extraordinarias antes de comercializar la quimosina producida mediante
tecnología de ADN recombinante. Los organismos reguladores garantizaron que no
se introdujeran toxinas de ningún tipo ni la presencia de organismos
recombinantes vivos. De hecho, el producto solo contenía quimosina pura.
El queso elaborado con ella es
completamente indistinguible del producido con cuajo animal. En cualquier caso,
la propia quimosina se degrada durante la elaboración del queso y no queda nada
en el producto final. Quesos europeos clásicos como el brie, el camembert, algunos
quesos manchegos artesanos, el parmigliano y el emmental aún utilizan cuajo de
ternera, aunque existen versiones elaboradas con enzimas microbianas o
vegetales. En Norteamérica, más del 80 % del queso se elabora con quimosina
producida mediante tecnología de ADN recombinante.
Los queseros ya no tienen que preocuparse por la escasez de estómagos de ternera y los turófilos pueden satisfacer sus exigentes paladares. Gracias a la biotecnología, pueden decir "queso" y sonreír.
